动物生物化学复习资料

1、精选优质文档-倾情为你奉上字母代号：Ala：丙氨酸    Val：缬氨酸    Leu：亮氨酸 Ile：异亮氨酸 Phe:苯丙氨酸 Trp:色氨酸    Met：蛋氨酸    Pro：脯氨酸   Gly:甘氨酸   Ser：丝氨酸 Thr：苏氨酸  Cys：半光氨酸 Tyr：酪氨酸  Asu：天冬酰胺 Gln：谷胺酰胺   His：组氨酸   Lys:赖氨酸 

2、0;  Arg：精氨酸 (19) Asp：天冬氨酸  (20)Glu:谷氨酸，GSH:谷胱甘肽  FMN：黄素单核苷酸 FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸 NAD+：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸； NADP+ ：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸   ACP：酰基载体蛋白     CM：乳糜微粒 VLDL：极低密度脂蛋白       LDL：低密度脂蛋白      HDL：高密度脂蛋白 (11)ALT： 丙氨酸氨基转移

3、酶    (12)AST：天冬氨酸氨基转移酶 又称为谷草转氨酶（GOT）。HMP：磷酸戊糖途径 cDNA：互补DNA     mRNA:信使RNA rRNA:核糖体RNA tRNA:转移RNA Km:米氏常数 MVA:甲羟戊酸 IPP:异戊烯焦磷酸 DPP：二甲丙烯焦磷酸 FPP：焦磷酸法尼酯 LCAT:胆固醇脂酰基转移酶  HL：肝脂肪酶 CETP:胆固醇转运蛋白  PTP:磷脂转运蛋白 IDL：中等密度转运蛋白   GPT:谷丙转氨酶  IMP：次黄嘌呤核苷酸

4、AMP：腺嘌呤核苷酸（19）CPK:肌酸激酶（20）OMP：乳清酸核苷酸 （21）UMP:尿嘧啶核苷酸 （22）IF：起始因子 （23）EF：延伸因子 （24）RF:释放因子生物化学：从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门科学。简单蛋白质：水解后只产生氨基酸的蛋白质。结合蛋白质：水解后除了产生蛋白质还产生非蛋白组分的蛋白质。蛋白质的化学组成:1. 元素组成:C、 H、 O、 N ，大多含有 S，有的还含有P、Fe、I、Cu、Mo、Zn，各元素的百分比对于大多数蛋白质都较相似，其中N约占16% 。2. 蛋白质的基本结构单元蛋白质的基本结构单元是氨基酸，多个氨基酸首尾连结形成长而不分支的多聚物多

5、肽链，多肽链再折叠卷曲，形成蛋白质。氨基酸分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类： 非极性氨基酸(8种)；不带电荷极性氨基酸(7种)；带正电荷极氨基酸(Glu和Asp)； 带负电荷极性氨基酸氨基酸的理化性质：1.氨基酸的光吸收：在紫外光区，色氨酸，络氨酸和苯丙氨酸有光吸收2.氨基酸的解离：氨基酸分子既含有酸性羧基，又含有碱性氨基。因此氨基酸是两性电解质。3.氨基酸的化学反应：氨基酸能与某些化学试剂发生化学反应。如与茚三酮反应生成蓝紫色物质，可用于氨基酸的定性定量分析。等电点：在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动是溶液的PH称为该氨基酸的等电点。肽的概念：是指前一个氨基酸的-羧

6、基与后一个氨基酸的-氨基缩合，失去一个水分子形成肽。蛋白质的分子结构： 一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。 1一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，一级结构是蛋白质的结构基础，也是各种蛋白质的区别所在，由遗传信息即编码蛋白质的基因决定，信息量非常大。 2二级结构：指多肽链主链骨架的局部空间结构，借氢键维系。主要有以下几种类型：-螺旋、-折叠、-转角、无规卷曲。 -螺旋结构特征为：主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm； 相邻螺旋圈之间形成许多氢键。3. 超二级结构：指相互邻近的二级结构在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二

7、级结构聚合体。4三级结构：指多肽链所有原子和基团的空间排布。其维系键主要是非共价键，三级结构是在二级结构的基础上，通过氨基酸残基R侧链间的共价键作用形成的紧密球状构象，是多肽链折叠形成的，也是蛋白质发挥生物学功能所必需的。 5四级结构：指亚基之间的立体排布、接触部位的布局等，其维系键为非共价键。亚基是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。蛋白质变性：在某些理化因素作用下，蛋白质的一级结构保持不变，空间结构发生改变，即由天然状态变成了变性状态，从而引起了生物功能的丧失以及物理，化学性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性。蛋白质的复性：变性后在适当条件下可以恢复折叠状态，并恢复全部

8、生物活性，这种现象称为复性。蛋白质的沉淀：在某些理化因素作用下，蛋白质颗粒失去电荷，脱水基呈变性而丧失预定因素，以固态形式从溶液中析出，分为可逆和不可逆过程。蛋白质的物理化学性质： （1）蛋白质的分子的大小形状：蛋白质分子有一定的大小，蛋白质分子有一定的形状，大多数是近似球形的或椭球形的。 （2）两性解离与等电点：蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点（pI）。 （3）电泳：在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，带负电荷的蛋白质分子向阳极移动，这种移动现象，称为电泳。在一定的电泳

9、条件下，不同的蛋白质分子，由于其净电荷量、分子大小、形状的不同，一般有不同的迁移率。 （4）蛋白质的胶体性质：球蛋白溶液具有亲水胶体的性质。这种亲水胶体溶液是比较稳定的。 （5）蛋白质的沉淀：包括盐析法、加酸或碱沉淀蛋白质、有机溶剂沉淀蛋白质、重金属盐沉淀蛋白质、生物碱试剂沉淀蛋白质、抗体对蛋白质抗原的沉淀。 （6）蛋白质的呈色反应：蛋白质分子的自由NH2 基和COOH 基、肽键，以及某些氨基酸的侧链基团，能够与某种化学试剂发生反应，产生有色物质。 （7）蛋白质的紫外吸收：蛋白质不能吸收可见光，但是，能够吸收一定波长范围的紫外光。用紫外分光光度计可以记录溶液中蛋白质的光吸收随入射光波长变化而变

10、化的曲线。此曲线就是蛋白质的紫外吸收光谱。 核酸的化学组成： 是由几十个至几千个单核苷酸聚合而成的长链，即为分子大小不等的多聚核苷酸，单核苷酸由碱基，核糖和磷酸组成。核酸的种类：细胞中的核酸有两大类，一是主要分布于细胞核中的脱氧核糖核酸(简写DNA)；另一是主要分布于细胞质中的核糖核酸(简写RNA)。碱基的组成特点：碱基主要有嘧啶碱基和嘌呤碱基组成。1.嘧啶是含有两个相间氮原子的六元杂环化合物，核酸中主要的嘧啶碱基衍生物有尿嘧啶（U），胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶(C)三种。2.嘌呤由嘧啶环和咪唑环合并而成，核酸中的嘌呤衍生物主要有腺嘌呤（A）和鸟嘌呤(G)两种。DNA的一二级结构：DNA的一级结构

11、就是指其多核苷酸链中各个核苷酸之间的连接方式、核苷酸的种类数量以及核苷酸的排列顺序。DNA的二级结构：即双螺旋结构。核酸的理化性质：（1）酸碱性和溶解性 ：DNA微溶于水，呈酸性，加碱促进溶解，但不溶于有机溶剂 。（2）黏性：由于DNA分子很长，在溶液中呈现黏稠状，DNA 分子越大，黏稠度越高。（3）刚性：DNA 的双螺旋结构实际上显得僵直且具有刚性，受剪切力作用，易断裂成碎片。 （4）降解：溶解状态的DNA 易受DNA酶的作用而降解，脱去水分的DNA性质十分稳定。 （5）变性：核酸和蛋白质一样具有变性的现象，核酸的变性是指碱基对之间的氢键断裂， 双螺旋结构分开，称为两条单链的DNA分子，即改

12、变了DNA的二级结构，但并不破坏一级结构，加热是DNA溶液温度升高，加酸或加碱改变溶液的PH，加乙醇，丙酮或尿素等有机溶剂都可以引起变性。（6）增色效应：由于核酸组成中的嘌呤，嘧啶都具有共轭双键，因此对紫外光有强烈的吸收，核酸溶液在260nm附近有一个最大吸收值。DNA变性前，由于双螺旋分子里碱基互相堆积，加上氢键的吸引处于双螺旋的内部，使光的吸收减少，其值低于相同物质的量的碱基在溶液中的光吸收，变性后，氢键断开，碱基堆积破坏，碱基暴露，于是紫外光的吸收就明显升高，这种现象称为增色效应。（7）复性：在适当条件下，变性的DNA 分开的两条链又重新缔合而恢复成双螺旋结构，这个过程称为复性，也叫退火

13、。Tm值：将一半的DNA分子发生变性时的温度称为熔点温度。酶的概念：酶是活细胞产生的具有高度专一性和极高的催化效率的蛋白质。又称生物催化剂。酶的催化特性：极高的催化效率，高度的专一性，酶活性的可调节性，酶的不稳定性。酶的化学组成：（1）单纯酶：基本组成成分仅为氨基酸的一类酶。（2）结合酶：基本组成成分除蛋白质外，还含有对热稳定的非蛋白质的有机小分子以及金属离子。酶的分类：氧化还原酶类，转移酶类，水解酶类，裂解酶类，异构酶类，合成酶类。维生素：是维持机体正常功能所必需的一类营养素，都是低分子有机化合物，在调节物质代谢，促进生长发育和维持生理功能等方面发挥着重要作用，按溶解性分为脂溶性维生素和水溶

14、性维生素两大类。单体酶：只有一条多肽链组成，这类酶为数不多，一般属于水解酶，如胃蛋白酶，胰蛋白酶等。寡聚酶：又几个至几十个亚基组成，多属于调节酶类。多酶复合体：是由多个功能上相关的酶彼此嵌合而形成的复合体。酶活性中心：必需基团在空间结构上彼此靠近，集中在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结合并催化底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。酶原：有些酶，在细胞内最初合成或分泌时，没有催化活性，必须经过适当的改变才能变成有活性的酶，这类酶无活性前体称为酶原。使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质和免疫学性质不同的

15、一组酶。酶的作用机理：（1）酶的作用在于降低反应活化能，催化剂的使用，主要是降低反应所需的活化能，以相同的能量使更多的分子活化，从而加速反应的进行。（2）酶作用高效率的机理：邻近效应：是指酶由于具有与底物较高的亲和力，从而是游离的底物集中于酶分子表面的活性中心区域，使活性中心区域的底物浓度得以极大的提高，同时使反应基团之间相互靠近，增加自由碰撞几率，从而提高反应速度。定向效应：是指底物的反应基团于催化基团之间，或底物的反应基团之间正确的取向索产生的效应。 底物分子的形变或扭曲：酶受底物诱导发生构象改变，特别是活性中心的功能基团发生的位移或改向，产生张力作用，促进底物扭曲，削弱有关化学

16、键，从而使从基态转变为过滤态，有利于反应进行。酸碱催化;是指质子供体和质子受体的催化，酶之所以可以作为酸碱催化剂，是由于很多酶活性中心存在酸性或碱性氨基酸残基。共价催化：是指酶对底物进行的亲核或亲电子反应。酶活性中心的低介电性：酶活性中心内部是一个疏水的非极性环境，其催化基团被低介电环境所包围。酶促反应动力学：酶促反应动力学研究酶促反应速度的规律以及影响酶促反应的各种因素，这些因素包括酶浓度，底物浓度，PH，温度，抑制剂和激活剂等。米氏方程： = VmaxS/(Km+S)。其中，Vmax为最大反应速度，Km为米氏常数。S为底物浓度，V是在不同底物浓度, Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的

17、底物浓度。诱导契合学说：当底物与酶接近时，底物分子浓度可以诱导酶E活性中心的构象发生改变，使之成为能与底物密切结合的构象。酶的最适PH：在特定PH条件下，酶，底物和辅酶的解离状态，最适宜于它们相互结合，并发生催化作用，使反应速度达到最大值，这时的PH称为酶的最适PH.酶的最适温度：温度对酶活性的影响曲线呈倒U形，在此曲线顶点，酶促反应速度最大，此时的温度称为酶的最适温度。抑制剂：凡能使酶的活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为抑制剂。激活剂：凡能使酶由无活性变为有活性或使酶活性提高的物质称为激活剂。血糖：是指血液中所含的葡萄糖。血糖来源：（1）饲料糖的消化吸收，（2）肝糖原的分解（3）非糖物质的

18、转化血糖去路：（1）氧化为水和二氧化碳，（2）合成肝糖原和肌糖原储存起来（3）转变为非糖物质或其他的糖，（4）超过肾糖阈变为尿糖。糖代谢各途径及其生理意义：一，糖分解代谢的途径：（1）糖原分解：指糖原分解为葡萄糖的过程。（2）糖的无氧分解：无氧情况葡萄糖生成乳酸的过程，第一阶段是由葡糖糖分解成丙酮酸的过程，第二阶段是丙酮酸转变为乳酸的过程。生理意义主要在于为动物机体迅速提供能量，这对肌肉的收缩极为重要。（3）糖的有氧分解：糖在有氧情况下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程，是糖分解的主要方式，第一阶段为糖转变为丙酮酸，第二阶段为丙酮酸进入线粒体，在其中氧化脱羧生成乙酰CoA，第三阶段为乙酰CoA进

19、入三羧酸循环彻底氧化。生理意义：糖的有氧分解是动物机体葡萄糖有氧分解过程产生生理活动所需能量的主要来源。三羧酸循环是糖，脂肪，蛋白质及其他有机物代谢的联系枢纽，三羧酸循环是三大营养物质分解代谢共同的最终途径。（4）磷酸戊糖途径：第一阶段为氧化反应，生成磷酸戊糖，NADPH+H离子及二氧化碳。第二阶段则是非氧化反应，包括一系列基团转移。生理意义：途径中产生的NADPH+H离子是生物合成反应的供氢体，葡萄糖在体内可由此途径生成核糖5磷酸，磷酸戊糖途径与有氧分解及糖的无氧分解互相联系。二，糖合成代谢：（1）糖原合成：不仅有利于葡萄糖的贮存，而且还可以调节血糖浓度，第一阶段生成葡萄糖6磷酸，第二阶段生

20、成葡萄糖1磷酸，第三阶段生成UDP葡萄糖，第四阶段生成糖原。（2）糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖和糖原的过程，主要原料包括氨基酸，乳酸，丙酸，丙酮酸以及三羧酸循环中的各种羧酸和甘油。生理意义：由非糖物质合成糖以保持血糖浓度的相对稳定。糖异生作用利于乳酸的利用，通过糖异生作用可协助氨基酸的代谢。呼吸链：呼吸链是指排列在线粒体内膜上的一个有多种脱氢酶以及氢和电子传递体组成的氧化还原系统，在生物氧化过程中，底物脱下的氢通过一系列递氢体和电子传递体的顺次传递，最终与氧结合生成水。并释放能量，这个过程消耗了氧，座椅称之为呼吸链。生物氧化过程中生成的ATP:ATP的产生主要有两种方式即底物磷酸化和氧化磷酸

21、化。后者是需氧生物获得ATP的主要方式。（1）底物磷酸化：是当底物经过脱氢，脱羧，烯醇化或分子重排等反应时产生高能键，再将其转移到ADP上产生ATP.（2）氧化磷酸化：是底物脱下的氢经过呼吸链的传递，最终与氧气结合生成水，其过程中所释放能量与ADP的磷酸化进行偶联，生成ATP。脂的分类：脂类是脂肪和类脂的总称，脂肪油甘油的3个脂肪酸缩合而成，又称甘油三酯，类脂包括磷脂，糖脂，胆固醇及酯。根据脂类动物体内的分布可分为贮存脂和组织脂。贮存脂主要为中性脂肪，分布在动物皮下结缔组织，大网膜，肠系膜，肾周围等组织中。组织脂主要由类脂组成，分布于动物体所有的细胞中，是构成细胞的膜系统的成分，含量稳定，不受

22、营养等条件的影响。脂肪酸的B氧化：定义：脂酰CoA进入线粒体基质后，在脂肪酸-氧化多酶复合体的催化下，脂酰基的-碳原子开始，进行脱氢-水化-再脱氢-硫解等四步连续反应。主要过程如下： 第一步：CH3-(CH2)14-COOH+ATP+CoASH 在软脂酰硫激酶催化生成了CH3-(CH2)14-COSCoA+AMP+PPi 第二步：CH3-(CH2)14-COSCoA 在FAD作用下脱氢生成了CH3-(CH2)12-C=C-COSCoA 第三步：CH3-(CH2)12-C=C-COSCoA 水化成 CH3-(CH2)12-CH(0H)-CH2-COSCoA 第四步： CH3-(CH2)12-CH

23、(0H)-CH2-COSCoA在NAD作用下再脱氢生成了 CH3-(CH2)12-C0-CH2-COSCoA+3ATP 第五步： 在辅酶A作用下硫解生成了 CH3-(CH2)12-C0-CH2-COSCoA+ 综上，一次脂肪酸氧化脱去两个碳分子 生成5分子ATP,16酸经过7次氧化生成8个CH3-COSCoA（） 总过程：脱氢-水化-再脱氢-硫解氧化 酮体的概念及生理意义：概念：酮体是脂肪酸在肝脏中氧化分解时产生的正常中间代谢物，是肝脏输出能源的一种形式，主要是在肝细胞线粒体中有乙酰CoA缩合而成。生理意义：（1）动物饥饿时优先利用酮体以节约葡萄糖，从而满足大脑等组织对葡萄糖的需要，（2）酮体

24、溶于水，分子小，能通过肌肉毛细血管壁和血脑屏障，因此可以成为适合于肌肉和脑组织利用的能源物质。（3）酮体可以成为新生动物合成类脂的重要原料。血脂：血脂指血浆中所含有的脂质，包括甘油三酯。磷脂，胆固醇及其酯和游离脂肪酸。脂蛋白的分类：根据密度由小到大分为：乳糜微粒（CM），极低密度脂蛋白（VLDL）,低密度脂蛋白（LDL），高密度脂蛋白（HDL）四类。脂肪酸合成与代谢的区别：项目 /脂肪酸合成 / 脂肪酸分解C中部位 / 胞液（细胞质） / 线粒体酰基载体 / ACP / CoA二C片段供体或断裂形式 / 丙二酸单酰CoA /乙酰CoA 氢和电子供体或受体 / NADPH / FAN和NDA+酶

25、 / 七种酶 / 四种酶能量变化 / 消耗7个ATP / 产生106个ATP 氮平衡：（1）氮的总平衡：摄入氮量与排出的氮量相等。（2）氮的正平衡：摄入的氮量多余排出的氮量。（3）氮的负平衡：排出的氮量多余摄入的氮量，蛋白质的生物学价值：是指饲料蛋白质被动物机体合成组织蛋白质的利用率。蛋白质的生物学价值=（氮的保留量/氮的吸收量）*100.必需氨基酸：有一部分氨基酸在动物体内不能合成或合成太慢，远不能满足动物需要，因此必须由饲料供给，被称为必需氨基酸。必需氨基酸包括赖氨酸，甲硫氨酸，色氨酸，苯丙氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，缬氨酸和苏氨酸等，组氨酸和精氨酸体内能合成但量不足。氨基酸按代谢情况分类：可

26、分为两大类，其一是饲料蛋白质在消化道中被蛋白酶水解后吸收的叫外源氨基酸，其二是体蛋白被组织蛋白酶水解产生的和由其他物质合成的，称为内源氨基酸。氨基酸的脱氨基作用：在酶的催化作用下氨基酸脱去氨基的作用称为脱氨基作用，脱氨基作用是机体氨基酸分解代谢的主要途径，动物的脱氨基作用主要在肝和肾中进行，其主要方式有氧化脱氨基作用，转氨基作用，和联合脱氨基作用等。大多数氨基酸以联合脱氨基作用脱去氨基。动物排氨的方式：氨可以在动物体内形成无毒的谷氨酰胺在体内运输和贮存，也可以直接排出或通过转变成尿酸，尿素排出体外。尿素循环和能量消耗：包括（1）氨甲酰磷酸的生成，（2）瓜氨酸的生成，（3）精氨酸的生成（4）精氨

27、酸的水解四个步骤。尿素循环是一个消耗能量的过程，每生成1mol尿素，需水解3molATP中的4个高能磷酸键。半保留复制：在复制开始时亲代DNA双股链间的氢键断裂，双链分开，然后以每一条链为模板，分别复制出与其互补的子链，从而使一个DNA分子转变成与之完全相同的两个DNA分子，复制出来的每个子代双链DNA分子中都含有一条来自亲代的旧链和一条新和成的DNA链，这种方式称为半保留复制。半不连续复制：指DNA复制时，前导链上的DNA的合成是连续的，滞后链是不连续的，故称半不连续复制。反向转录：以RNA为模板，在反转录酶的催化下转录为双链DNA的过程。DNA的损伤修复：一些物理化学和生物学因素都可以导致

28、DNA受到损伤。修复方式包括光复活，切除修复，重组修复和SOS反应等几种。一，损伤：造成DNA损伤的原因可能是生物因素，物理因素，或化学因素，DNA的重组，病毒的整合，某些物理化学因子都会造成DNA局部结构和功能的破坏，受到破坏的可能是DNA的碱基，核糖或是磷酸二酯键，DNA在复制过程中也仍然可能产生错配，造成DNA损伤的因素可能来自细胞内部，也可能来自细胞外部，损伤的结果是引起生物突变，甚至导致死亡。二，修复：（1）光复活作用的机制是可见光激活了光复活酶，它能分解由于紫外线照射而形成的嘧啶二聚体。光复活作用是一种高度专一的直接修复方式，它只作用于紫外线引起的DNA嘧啶二聚体。光复活是唯一利用光能的修复系统，其余的均是利用ATP.（2）切除修复就是在一系列酶的作用下，将DNA分子中受到损伤的部分切除，并以完整的那一条链为模板，合成切去的部分，然后使DNA恢复正常结构的过程。（3）重组修复：遗传信息有缺损的子代DNA分子可通过遗传重组而加以弥补，即从同源DNA的母链上将相应的核苷酸序列片段移至子链缺口处，然后利用再合成的序列来补上母链的空缺，此过程称为重组修复。（4）SOS反应：SOS反应是细胞DNA受到，损伤或复制系统受到抑制的紧急情况下，为求得生存而出现的应急修复效应。转录的