陕西科技大学国家级精品课程《有机化学》_氨基酸、蛋白质ppt课件

1、构造特点： AA分子中既含有氨基，又含有羧基。 命名：通常用俗名来称谓氨基酸。(高四P613-614 表201)有时，可采用系统命名法，将氨基作为取代基来命名氨基酸。 根据NH2和COOH的相对位置 将氨基酸分为： 、等 。 NH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2COOH氨基辛酸氨基辛酸CH3CH2CH2CH2CH2CH2CHCOOHNH2由蛋白质水解得到的氨基酸都是-氨基酸。 根据NH2和COOH的相对数目： 中性氨基酸碱性氨基酸酸性氨基酸NH2数目COOH数目COOH数目NH2数目COOH数目NH2数目近乎中性呈酸性呈碱性例：CH2-CHCOOHCH2-NHH2CCH2COOHN

2、H2HOOCCH2CH2CHCOOHNH2甘氨酸赖氨酸谷氨酸脯氨酸中性AA碱性AA酸性AA中性AACH2CH2CH2CH2CHCOOHNH2NH2H2NHCOOHCH2OHHOHCOOHCH2OHH2NHCOOHRL-丝氨酸L-甘油醛L- -氨基酸(通式)ProteinH+orOH-or酶各种混合物分离各种电泳、色谱、离子交换等（均为L 型）CH3CHCOOH + 2NH 3CH3CHCOOH + NH4BrH2O室温BrNH2+ Cl-CH2COOC2H5CCOON-K+97%NCCOO-CH2COOC2H5COOHCOOH+ H2N-CH2COOH + C2H5OH(1) KOH,H2O(

3、2) HCl,85%CH2(COOC2H5)2Br2Br-CH(COOC2H5)2NKOO-KBrCCOON-CH(COOC2H5)2CCOON-C(COOC2H5)2CH2CH2SCH3H2O-CO2CH3SCH2CH2-C(COOH)2NH2CH3SCH2CH2-CH-COOHNH2蛋氨酸C2H5ONaCH3SCH2CH2Cl例1：例2：氨基腈C6H5CH2CHO NH3HCN(1) NaOH,H2O(2) H+NH2C6H5CH2CHCOOH苯丙氨酸(74%)C6H5CH2CHCNNH2 利用醛与氨和氢氰酸反响，首先生成-氨基腈，后者水解那么氰基转变成羧基，生成-氨基酸：物性、物态： A

4、A均为无色晶体，易溶于水，难溶于有机溶剂，m.p较高同时分解。旋光性： 除甘氨酸外，一切天然存在的AA都含有*C，且*C的构型均为L型假设以R/S法标志，那么为S型。 化性： 分别具有NH2、COOH的性质； NH2、COOH的相互影响，两性、等电点； 特殊反响。 RCHCOOHNH2RCHCOClNH2RCHCOOCH2PhNH2酯化，保护羧基成酰氯，活化羧基PCl5-POCl3,-HClPhCH2OH-H2OFNO2O2NHNO2-N2，-H2O保护氨基定量放N2，测定伯氨基RCHCOOHNH2NHNO2NO2RCHCOOHNHCOOCH2PhRCHCOOH-HF-HCl封闭氨基RCHCO

5、OHOHPhCH2OCClOR-CH-COOHNH2+ HClR-CH-COOHNH3+Cl-铵盐+ NaOHR-CH-COOHNH2R-CH-COO-Na+NH2羧酸盐 又能与碱成盐： R-CH-COOHNH2R-CH-COO-NH3+两性离子偶极离子内盐实践上，氨基酸分子以内盐方式存在： R-CH-COO-NH2+ H3+O+ H2OR-CH-COO-NH3+-COOH电离酸碱 碱 酸R-CH-COOHNH3+ H2O+ OH-R-CH-COO-NH3+-NH2电离酸碱 碱 酸加酸或加碱于氨基酸水溶液中，可调理COOH和NH2的电离程度，使COOH和NH2的电离程度一样，此时溶液的pH值称

6、为氨基酸的等电点： R-CH-COO-NH2R-CH-COO-NH3+R-CH-COOHNH3+H+OH-H+OH-酸性介质碱性介质正离子负离子偶极离子在电场中不动朝负极运动朝正极运动pH等电点pH等电点等电点=pH等电点的定义： 氨基酸溶液中羧基与氨基的电离程度一样时溶液的pH值。 氨基酸在溶液中以偶极离子存在时，溶液的pH值。 在电场中，氨基酸既不向阴极挪动，也不向阳极挪动时，氨基酸溶液的pH值。 中性A A ：酸性A A ：碱性A A ：等电点为5 . 0 - 6.5等电点为2 . 7 - 3.2等电点为7 . 5 - 11.0等电点不是中性点！OOOOOOHOH茚茚三酮水合茚三酮OOO

7、HOH氨基酸 蓝紫色20.2.1 多肽的分类和命名多肽的分类和命名20.2.2 多肽构造的测定多肽构造的测定(自学自学)20.2.3 多肽的合成多肽的合成(自学自学)(1) 传统合成传统合成(2) 固相合成和组合合成固相合成和组合合成(1) 肽的水解肽的水解(2) 氨基酸顺序的测定氨基酸顺序的测定-C-NH-OH2N-CH2-C-NH-CH-COOHOCH3H2N-CH-C-NH-CH2-COOHOCH3甘氨酰丙氨酸丙氨酰甘氨酸AB由由三三种种不不同同A AA A组组成成的的三三肽肽有有6 6种种排排列列形形式式由由四四种种不不同同A AA A组组成成的的四四肽肽有有2 24 4种种排排列列形

8、形式式由由五五种种不不同同A AA A组组成成的的五五肽肽有有7 72 20 0种种排排列列形形式式可用端基分析法、部分水解法测定其中 的排列顺序a-AA谷氨酰半胱氨酰甘氨酸谷 半 胱 甘肽HOOCCHCH2CH2C-NHCHC-NHCH2-COOHOONH2CH2SHA链：2 1 个 AAB链：3 0 个 AA由两个- S - S-相 连 而 成多肽混合氨基酸酸或碱水解电泳、离子交换氨基酸分析仪等氨基酸的种类和数量多肽酶部分水解水解碎片分离、测定各水解碎片的氨基酸组分拼凑原多肽的结构A部分水解法： B端基分析法： 用特殊实验鉴定肽链的C-端或N-端。端基分析有酶解法和化学法。 酶解法： 某三

9、肽羧肽酶氨肽酶色氨酸半胱氨酸C-端AAN-端AA+ 二肽羧肽酶二肽 +氨肽酶赖氨酸C-端第二个AAN-端第二个AA赖氨酸化学法： H2NCHCORC CHNHCNSRC6H5O+酸PTC衍生物苯乙内酰硫脲衍生物(PTH衍生物) 肽链其余部分分离、鉴定N-端氨基酸的结构PTC衍生物PTH衍生物PTC酸分离、鉴定N-端第二个氨基酸的结构C6H5-N=C=S + H2NCHCONHCHCORRC6H5-NHCNHCHCONHCHCORRS异硫氰酸苯酯(PTC)RH2NCHCOOH引入第二个AA-HNCHCO-RBRHNCHCOOHA活化第二个羧基第三个AAH2NCHCOOHR保护氨基B-HNCHCO

10、OHRB活化羧基AA-HNCHCO-RB重复上述反应B多肽脱去保护基团多肽H2 ，Pd氨基保护试剂，如：氯甲酸苄酯、氯甲酸叔丁酯等羧基活化试剂，如：PCl5、SOCl2等AB固相合成的普通方法： 交联苯乙烯树脂氯甲基化RCH2ClCH2AA(1)RBAA(1)BAA(2)B(1) 脱保护基(2)逐一引入所需AARCH2-肽链H2,Pd脱离树脂多肽RCH2AA(1)AA(2)B不溶解，只需每次洗去杂质和剩余AA，可省去许多分离提纯步骤不溶解，简化分离提纯组合合成法： 参见高P514-515。 蛋白质和多肽都是由AA组成的，它们之间没有严厉的区别。 普通M1万，叫蛋白质；M1万，叫多肽。 20.3

11、.1 蛋白质的组成和分类 组成元素： C：5055%，H：6.57.5%，O：1924%， N：1519%， S：0.232.4%，Fe、I、P等微量。 分类：蛋白质构造复杂，只能根据外形、组成、生理作用、溶解度分类。 根据形状纤维蛋白球蛋白如角蛋白、胶朊蛋白水解得和非A A 物 质根据组成单纯蛋白结合蛋白水解只得 （辅基）如：白蛋白、球蛋白如：核蛋白、色蛋白、脂蛋白等根据溶解度可溶性蛋白（如球蛋白）不可溶性蛋白（如角蛋白）根据生理作用激素、酶、血红蛋白等溶液性质 蛋白质分子量高，其溶液具有亲水胶体的性质，不能透过半透膜。据此可分别、提纯蛋白质。(2) 盐析 向蛋白质溶液中参与无机盐如(NH4

12、)2SO4、MgSO4、NaCl等，蛋白质可从溶液中析出。 盐析为可逆过程。但假设蛋白质在浓的无机盐溶液中久置会变性 不同蛋白质盐析时所需盐的最低浓度不同。据此可分别蛋白质。(3) 两性和等电点 与AA类似，蛋白质也是两性物质：蛋白质与强酸或强碱都能成盐；在强酸性介质中，蛋白质以正离子方式存在，在电场中向阴极运动； 在强碱性介质中，蛋白质以负离子方式存在，在电场中向阳极运动。调理蛋白质溶液的pH值，总会在某一pH值下使蛋白质以偶极离子方式存在，所以蛋白质也有等电点。不同蛋白质具有不同的等电点，据此可分别蛋白质。如梯度pH电泳。(4) 变性 蛋白质受热、紫外线及某些化学试剂如HNO3、Cl3CCOOH、苦味酸、单宁酸、重金属盐Cr3+、Hg2+、As3+等作用时，蛋白质的构造、性质发生变化，失去生理活性。如煮鸡蛋、生皮鞣制等。 蛋白质的变性普通为不可逆的。 A. 水合茚三酮反响 蛋白质溶液OOOHOH+蓝紫色与相似（）干扰：NH4+、稀N H3B. 缩二脲反响 NH2C-NH-C-NH2OO+ NaOH + CuSO4紫色缩二脲含有多个-CO-NH-+ NaOH + CuSO4蛋白质