成都中医药大学课程教学大纲临床医学专业

1、成都中医药大学教学大纲生物化学课程教学大纲、课程基本情况课程代码011017开课单位基础医学院生物化学教研室课程名称中文名称生物化学英文名称Biochemistry授课语言中文口 中文+英文（英文授课 50%英文其他外语学时学分总学时90学分5课程负责人冯雪梅课程群人文素质与素质拓展课程群学习能力与创新意识课程群2基础理论与基本技能课程群专业知识与专业能力课程群课程类型文化素质课公共基础课学科基础课专业基础课专业课其它教学策略与方法讲授为主实验/实践为主专题讨论为主案例教学为主自学为主其它教学目标知识：通过课堂讲授，系统掌握物质结构与功能、物质代谢与调节、遗传信息 传递等生物化学基本理论与基本

2、原理，在未来的学习、工作中具备运用生物化 学的方法和手段，来分析和解决实际问题的能力。技能：通过生物化学实验课，培养学生对待科学研究的正确态度与正确方法， 养成对待科学问题的思考分析与逻辑判断能力。其它：尊重学生，关心差生，明确目的，激发学生学习热情与动机。考核方式及成绩评定标准考试出勤/学习态度10%课外作业0%课堂考试%期末理论考试60%实践考核20%先修课程要求、适用学院及专业先修课程：医学生物学、基础化学、人体解剖学、组织胚胎学、生理学 适用于：第二临床医学院五年制临床医学本科使用教材（名称、作者、出版社、版次、出版时间）生物化学与分子生物学主编 查锡良、药立波 人民卫生出版社 第8版

3、2013年3月参考书目（书名、作者、出版社、出版时间）1生物化学（上、下册）主编 王镜岩 高等教育出版社 第3版2002年9月3生物化学与分子生物学主编贾弘禔、冯作化 人民卫生出版社 第2版2010年8月2生物化学主编 唐炳华 中国中医药出版社 第3版2012年7月4生物化学习题集主编唐炳华 中国中医药出版社 第3版2013年5月5生物化学与分子生物学学习纲要与同步练习主编 卜友泉 宋方洲 科学出版社 2011年1月课程网站及学习资源（教师个人网址请列入）二、课程内容简介（50- 150字，双语教学课程须同时提供中英文内容简介 ）课程性质：生物化学是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本

4、质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其在生命活动中的作用。课程作用：当今生物化学已成为生命科学领域的前沿学科，生物化学的主要任务是理解存在于生命有机体内的那些无生命的分子（如蛋白质、核酸、糖类和脂类等）是如何通过相互作用而产生出生命现象的，并用统一的化学术语来解释多种多样生命形式后面的统一规律，包括生命的高度复杂性和高度有效性。由于生物化学与分子生物学越来越多地成为生命科学的共同语言，这使得生物化学术语成为了现代生命科学的共同语言，并使得生物化学成为了生命科学相关专业学生最为重要的必修课程之一。课程内容：生物大分子的结构与功能（蛋白质、核酸、酶、维生素等）；物质代谢及其调节（生

5、物氧化、糖代谢、脂类代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、物质代谢的整合与调节）；遗传信息传递（DNA RNA蛋白质的生物合成）；临床生物化学（血液的生物化学、 肝胆生化）。三、课程主要教学内容（可列多级标题，如设有实验，还须注明各实验项目） 绪论课时：共1学时教学内容及要求掌握：生物化学的含义、主要内容熟悉：生物化学在医学中的作用和地位了解：生物化学发展简史一、生物化学的含义、任务和主要内容二、生物化学的发展简史三、生物化学在医学中的地位和作用四、生物化学的学习方法思考题1什么是生物化学？医学生物化学的主要任务？2. 生物化学的主要研究内容是什么？3. 生物化学与其他医药各学科的关系？第一篇生物分子

6、结构与功能第一章 蛋白质的结构与功能课时：共6学时教学内容及要求第一节 蛋白质的分子组成掌握：蛋白质的含氮量、氨基酸的结构、理化性质、肽键熟悉：氨基酸的分类了解：重要的生物活性肽一、蛋白质的元素组成含N量占整个分子量 16%二、氨基酸的结构（标准氨基酸）除甘氨酸以外，均为 L-氨基酸）三、氨基酸的分类按结构分：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、含硫氨基酸等 按酸碱性分：酸性、碱性、中性非极性氨基酸、中性极性氨基酸四、氨基酸的理化性质两性电离、等电点、紫外吸收特征五、肽键和肽：肽键的形成、肽的概念六、体内某些重要的活性肽第二节 蛋白质的分子结构掌握：一级结构、二级结构、三级结构、

7、四级结构、肽单元（肽键平面）、亚基、超二级结构与模体、结构域的概念熟悉：维系蛋白质一、二、三、四级结构的化学键 了解：熟悉蛋白质的分类一、蛋白质的一级结构一级结构的概念、肽键与肽单元、多肽链的结构（主链骨架、侧链、C端、N端、氨基酸残基）二、蛋白质的二级结构二级结构的概念、二级结构的基本形式（a -螺旋、3 -折叠、3 -转角、无规卷曲）、超二级结构与模体、维系二级结构的化学键三、蛋白质的三级结构三级结构的概念、结构域、维系三级结构的化学键四、蛋白质的四级结构四级结构的概念、亚基、维系四级结构的化学键五、蛋白质的分类按形状分：球状蛋白、纤维状蛋白按组成分：单纯蛋白、结构蛋白、蛋白质辅基第三节

8、蛋白质结构与功能的关系熟悉：一级结构与空间结构的关系、一级结构与功能的关系、空间结构与功能的关系 了解：一级结构与生物进化、蛋白质构象病一、一级结构是高级结构与功能的基础一级结构是空间构象的基础、一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能、氨基酸序列提供重要生物进化信息、氨基酸序列改变可引起疾病二、蛋白质功能依赖特定空间结构血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似、血红蛋白亚基构象变化影响亚基与氧的亲和力、蛋白质构象改变可引起疾病第四节蛋白质的理化性质掌握：两性电离与等电点、胶体性质、变性与复性、紫外吸收特征 熟悉：呈色反应一、蛋白质具有两性电离性质两性电离、等电点二、蛋白质具有胶体性质蛋白质溶液是胶

9、体溶液、使蛋白质胶体溶液稳定的两个因素三、蛋白质变性与复性蛋白质变性、凝固、复性的概念，变性蛋白质理化性质的变化四、蛋白质紫外吸收特征蛋白质的特征性紫外吸收峰及产生原因、应用五、蛋白质的呈色反应茚三酮反应、双缩脲反应等第五节 蛋白质的分离、纯化与结构分析掌握：蛋白质沉淀熟悉：透析、超滤、电泳、离心与沉降了解：层析、氨基酸序列分子、蛋白质空间结构分析一、透析与超滤法去除小分子化合物二、蛋白质沉淀盐析法、有机溶剂（乙醇、丙酮）、生物碱试剂及一些酸类、免疫法沉淀蛋白质三、电泳法根据蛋白所带电荷、分子大小、形状等分离不同蛋白质四、层析法凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析等五、离心与沉降沉降系数与蛋白

10、质分子量六、氨基酸序列分析七、蛋白质空间结构分析思考题1. 氨基酸的结构特点2何为酸性、碱性、芳香族氨基酸？分另炮括哪些？3什么是氨基酸的两性电离和等电点？4. 试比较蛋白质与多肽的区别。5. 简述蛋白质的一、二、三、四级结构，常见二级结构有哪些？6. 维持蛋白质结构的作用力有哪些？7. 蛋白质的紫外吸收有何特点？8什么是蛋白质的变性与复性？9. 简述蛋白质的两性电离和等电点？10. 简述引起蛋白质变性的因素第二章 核酸的结构与功能课时：共5学时教学内容与要求第一节核酸的化学组成及一级结构掌握：核苷酸的组成与结构、核酸的一级结构、3 ,5磷酸二酯键、核苷酸链的结构熟悉：寡核苷酸链的书写方法一、

11、核苷酸的结构碱基、核苷、脱氧核苷、核苷酸的种类、核苷酸的结构二、DNA的一级结构3,5-磷酸二酯键、核苷酸链的结构三、RNA的一级结构四、寡核苷酸链的书写方法第二节DNA的空间结构与功能掌握：DNAT级结构概念、双螺旋结构要点熟悉：DNA双螺旋结构的多样性、超螺旋结构、核小体；DNA的功能了解：DNA多链结构、染色体的高级包装一、DNA的二级结构DNA的双螺旋结构模型与要点、DNA双螺旋结构的多样性、DNA的多链结构二、DNA的高级结构DNA 的超螺旋结构（正超螺旋与负超螺旋）、真核生物核小体结构、真核生物染色质（染 色体）的高级包装（螺线管纤维、超螺线管纤维）。三、DNA的功能第三节RNA的

12、结构与功能掌握：mRNA勺结构与功能、tRNA的结构与功能熟悉：rRNA与核糖体的结构与功能 了解：其他非编码 RNA原核与真核细胞基因表达的时空差异一、mRNA勺结构与功能5-端与3-端的结构、mRNA的编码区与非编码区、开放读框。蛋白质生物合成的模 板。二、tRNA的结构与功能tRNA的一级结构特点、二级结构（三叶草型：氨基酸臂、反密码子环与反密码子）、倒L型。转运氨基酸、辨认 mRNA密码子。三、rRNA原核与真核生物rRNA种类、核糖体组成与功能四、其他非编码 RNA五、原核与真核细胞基因表达的时空差异第四节核酸的理化性质掌握：核酸紫外吸收特征、DNA变性、解链温度 Tm、DNA的复性

13、与退火熟悉：增色效应与减色效应了解：核酸分子杂交一、核酸的紫外吸收特征核酸的紫外吸收峰、双链 DNA、单链DNA与RNA的紫外吸收值二、DNA的变性与复性DNA变性与解链温度（融解温度，Tm ）、增色效应与减色效应、复性与退火三、核酸的分子杂交 第五节核酸酶了解：核酸酶的分类核酸酶的分类：DNA酶、RNA酶、核酸外切酶、核酸内切酶、核酶思考题1. 简述核酸一级结构特点。2. 简述DN双螺旋结构的基本内容；3. 比较DNA勺双螺旋结构与蛋白质的 a螺旋结构；4. RNA的种类及其生物学作用。5. 简述tRNAT级结构的基本特点。6. mRNA勺结构特点。7. 核酸的变性与复性。8. 简述DNA勺

14、解链温度。第三章酶课时：共6学时教学内容与要求第一节酶的分子结构与功能掌握：酶的分子组成（单纯酶、结合酶、辅助因子、辅酶、辅基）、酶蛋白与辅助因子的关系与功能、活性中心与必需基团的概念、同工酶的概念熟悉：乳酸脱氢酶、肌酸激酶在临床上的应用一、酶的分子组成酶根据组成的分类、结合酶的组成、辅助因子、辅酶、辅基的概念、酶蛋白与辅助因子的关系与功能二、活性中心活性中心与必需基团的概念三、同工酶同工酶的概念、L-乳酸脱氢酶同工酶的种类、分布特点及应用、肌酸激酶同工酶的种类、分布及应用第二节酶的工作原理掌握：酶促反应特点、活化能熟悉：诱导契合学说了解：邻近效应与定向排列、表面效应、多元催化一、酶促反应特点

15、高效性、特异性（专一性）、可调节性、不稳定性二、酶的高效性机制活化能、酶与底物形成中间产物（诱导契合学说、邻近效应与定向排列、表面效应） 多元催化。第三节酶促反应动力学 掌握：底物浓度、抑制剂对酶促反应速率的影响 熟悉：酶浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应速率的影响一、底物浓度对酶促反应速率的影响米氏方程式与米氏常数、 Km与Vmax的含义与意义、酶的转换数、Km与Vmax的求法二、酶浓度对酶促反应速率的影响三、温度对酶促反应速率的影响最适温度、低温与高温使酶促反应速率降低的机制四、pH对酶促反应速率的影响最适pH五、抑制剂对酶促反应速率的影响不可逆性抑制剂与抑制作用：丝氨酸酶抑制剂、巯基酶抑

16、制剂可逆性抑制剂与抑制作用：竞争性抑制剂与抑制作用、非竞争性抑制剂与抑制作用、 反竞争性抑制剂与抑制作用；三种可逆性抑制作用的比较六、激活剂对酶促反应速率的影响第四节酶的调节掌握：酶原与酶原激活 熟悉：别构调节、化学修饰调节 了解：酶含量的缓慢调节（诱导与阻遏、酶蛋白的降解）一、酶活性的快速调节别构调节（别构酶、别构效应剂）、化学修饰调节、酶原与酶原的激活二、酶含量的缓慢调节酶蛋白合成的诱导与阻遏、酶蛋白的降解第五节 酶的分类与命名 了解：酶的分类、酶的命名一、酶的分类二、酶的命名第六节酶与医学的关系 了解：酶与疾病的发生、诊断、治疗的关系；酶制剂的应用一、酶与疾病的发生、诊断与治疗二、酶制剂

17、直接用于临床检验与科学研究思考题1.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性。 2什么是酶原和酶原的激活？3.酶按其分子组成，可分为哪两大类？请分别叙述各类的组成。4. 全酶由哪两部分组成？酶促反应的特异性和反应类型分别由哪一部分决定的？5. 酶活性中心的必需基团分为哪两类？在酶促反应中其作用是什么？6. Km值与哪些因素有关？与哪些因素无关？有何意义？7. 试述在酶促反应中酶蛋白与辅助因子之间的相互关系。8. 试比较三种可逆性抑制作用的特点。9. 以磺胺药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。10. 简述温度对酶促反应影响的双重性。11. 试述酶与医学的关系。12何谓同工酶？在医学

18、上有何应用？13. 酶的催化作用有哪些特点？14. 酶的专一性有哪几种类型？第四章聚糖的结构与功能（自学）第五章维生素与无机盐 课时：共4学时教学内容与要求概述掌握：维生素的概念熟悉：维生素的分类与命名一、维生素的概念二、维生素的分类与命名第一节脂溶性维生素掌握：维生素 A、维生素D生理功能与缺乏病熟悉：维生素 A、D、E、K的理化性质，维生素 E、维生素K的功能了解：维生素A、D、E、K的来源一、维生素A维生素A的结构、性质与主要食物来源；维生素 A的生理功能与缺乏病二、维生素D维生素D的结构、性质与主要食物来源；维生素 D的生理功能与缺乏病三、维生素E维生素E的结构、性质与主要食物来源；维

19、生素E的生理功能与缺乏病四、维生素K维生素K的结构、性质与主要食物来源；维生素 K的生理功能与缺乏病第二节水溶性维生素掌握：维生素C、B1、PP、叶酸、B12的生理功能与缺乏病； B族维生素的活性形式 熟悉：维生素 C的食物来源；维生素 B2、B6、泛酸、生物素的主要生理功能 了解：B族维生素的主要来源。一、维生素C维生素C的结构、性质与食物来源、主要功能和缺乏病二、B族维生素B族维生素的结构、性质与食物来源B族维生素活性形式与功能：维生素 Bi和TPP，维生素B2与FMN和FAD，维生素 PP与NAD+和NADP +，维生素B6与磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，泛酸和辅酶 A，生物素，叶 酸和FH4

20、，维生素Bi2和辅酶Bi2、a-硫辛酸。第三节微量元素 掌握：微量元素与常量元素的概念 了解：微量元素的运输与储存、生理功能和缺乏病一、铁二、锌三、铜四、锰五、硒六、碘七、钻八、氟九、铬第四节钙磷代谢 掌握：血钙、血磷；钙磷代谢与成骨和溶骨作用的关系 熟悉：钙磷代谢的调节、钙磷的分布与生理功能 了解：钙磷代谢紊乱一、钙、磷在体内的分布及生理功能钙、磷的分布；血钙、血磷；钙磷代谢紊乱二、钙和磷的代谢钙磷的吸收与排泄；成骨与溶骨作用三、钙和磷代谢的调节维生素D、甲状旁腺素、降钙素对钙和磷代谢的调节思考题1. 维生素有哪些特点？2. 请写出B族维生素和辅酶的关系3. 试述维生素C维持生物膜正常功能的

21、原因4. 缺乏维生素A为什么会发生夜盲症？5. 维生素D的为什么可以作为激素来研究？6. 为什么多晒太阳是预防维生素D缺乏的有效方法？7. 可导致维生素缺乏的原因有哪些？8. 简述PTH CT和1,25-(OH) 2D3调节钙磷代谢的机制。第二篇物质代谢极其调节第六章糖代谢 课时：共7学时教学内容与要求第一节糖的消化吸收与转运熟悉：糖的消化与吸收了解：糖的转运、糖代谢概况一、糖的消化与吸收二、糖的转运三、糖代谢概况第二节糖的无氧氧化掌握：无氧氧化反应的部位、调节、终产物、能量、关键酶及生理意义 熟悉：无氧氧化的主要反应步骤了解：其他单糖与糖酵解一、无氧氧化的反应过程反应部位、条件、终产物、能量

22、、关键酶无氧氧化的四个阶段：磷酸己糖的生成、磷酸丙糖的生成、丙酮酸的生成、乳酸的生成二、无氧氧化的调节无氧氧化的三个关键酶：己糖激酶（葡萄糖激酶）、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶三、无氧氧化的生理意义四、其他单糖与糖酵解第三节糖的有氧氧化掌握：有氧氧化反应的部位、调节、终产物、能量、关键酶；三羧酸循环的特点与生理意义 熟悉：有氧氧化的主要步骤、有氧氧化的调节了解：巴斯德效应一、有氧氧化的三个阶段有氧氧化反应的部位、条件、终产物、能量和关键酶有氧氧化的三个阶段：在细胞质中生成丙酮酸；丙酮酸在线粒体生成乙酰 CoA ;乙酰 CoA进入柠檬酸循环（三羧酸循环）彻底氧化分解。二、柠檬酸循环柠檬酸循环的反

23、应步骤、柠檬酸循环的特点与生理意义。三、糖有氧氧化中 ATP的生成1mol葡萄糖彻底氧化生成 CO2和H2O，净生成30mol或32molATP。四、糖有氧氧化的调节共有7个关键酶：其中糖酵解之后的调节有丙酮酸脱氢酶复合体和柠檬酸循环中柠檬 酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和 a -酮戊二酸脱氢酶复合体的调节。糖酵解与柠檬酸循环的速度相互协调一致。五、巴斯德效应第四节磷酸戊糖途径掌握：磷酸戊糖途径的关键酶、生理意义、蚕豆病 熟悉：磷酸戊糖途径的反应部位、反应过程 了解：磷酸戊糖途径的调节一、磷酸戊糖途径的反应过程反应部位：细胞质反应过程：磷酸戊糖与 NADPH的生成；基团转移二、磷酸戊糖途径的调节主要受

24、NADPH/NADP+比值的调节，葡糖-6-磷酸脱氢酶是调节的关键酶三、磷酸戊糖途径的生理意义生成磷酸戊糖和 NADPH、蚕豆病第五节糖原的合成与分解掌握：糖原合成与糖原分解的关键酶；活性葡萄糖（ UDPG ）;催化与打断a -1,4糖苷键和a -1,6糖苷键的酶熟悉：糖原合成的过程；糖原合成与分解的生理意义了解：糖原合成与分解的调节；糖原累积症一、糖原的合成肝糖原与肌糖元的合成： 合成的过程、活性葡萄糖、糖原合成的关键酶、合成的引物、 还原端与非还原端、糖原合酶、分支酶。二、糖原的分解肝糖原的分解：分解的过程、关键酶、糖原磷酸化酶、脱支酶三、糖原合成与分解的调节糖原磷酸化酶受化学修饰调节与别

25、构调节；糖原合酶受化学修饰调节与别构调节四、糖原累积症第六节糖异生 掌握：糖异生的概念、部位、原料、关键酶、生理意义、乳酸循环 熟悉：糖异生的过程 了解：糖异生的调节一、糖异生的概述糖异生的概念、部位与原料二、糖异生的反应过程丙酮酸羧化支路（磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、丙酮酸羧化酶）、果糖二磷酸酶-1、葡萄糖-6-磷酸酶三、糖异生的调节两个底物循环：果糖-6-磷酸与果糖-1, 6-二磷酸、磷酸烯醇式丙酮酸与丙酮酸四、糖异生的生理意义调节血糖浓度、补充肝糖原的储备、肾脏糖异生调节酸碱平衡五、乳酸循环第七节 葡萄糖的其他代谢产物熟悉：糖醛酸途径的生理意义了解：多元醇途径、2,3-二磷酸甘油酸旁路一、糖

26、醛酸途径二、多元醇途径三、2,3-二磷酸甘油酸旁路第八节血糖及其调节掌握：血糖的概念、血糖的来源和去路、肝脏对血糖浓度的调节、胰岛素对血糖浓度的调节 熟悉：其他激素对血糖浓度的调节了解：糖代谢紊乱一、血糖的成分与含量二、血糖的来源和去路三、肝脏对血糖浓度的调节四、激素对血糖浓度的调节唯一降低血糖的激素一一胰岛素、升高血糖的激素一一胰高血糖素、糖皮质激素、肾 上腺素五、高糖刺激思考题1. 糖酵解有何生理意义？2. 简述糖酵解的四个主要阶段。3. 简述糖的有氧氧化的三个主要阶段。4. 论述三羧酸循环的总结果及其主要特点？5. 糖的有氧氧化及三羧酸循环有何生理意义？6. 试从下列各点比较糖酵解与糖的

27、有氧氧化的不同点。（1）反应条件（2 ）反应部位（3）终产物（4）产能（5）关键酶7. 计算1分子葡萄糖在肌肉组织中彻底氧化可净生成多少分子ATP？8. 计算从糖原开始的1个葡萄糖单位在肝脏彻底氧化可净生成多少分子ATP？9. 磷酸戊糖途径有何生理意义？10. 肝糖原和肌糖原的代谢途径有何不同？为什么？11. 肝糖原的合成与分解有何生理意义？12. 为什么说肌肉活动剧烈时，肌糖原也是补充血糖的途径？13. 简述人体内6-磷酸葡萄糖有哪些代谢去向？14. 糖异生有何生理意义？15. 简述胞液中的草酰乙酸转变为葡萄糖的反应途径，其过程有哪些糖异生的关键酶参 与了？16. 血糖有哪些来源与去路？17

28、. 简述胰岛素的作用机制。18. 试论述肝脏对血糖浓度的调节。19. 试述耐糖曲线的临床意义。20. 从生化角度简述糖尿病的病因。21. 试从糖尿病的发病机理，解释糖尿病患者“三多一少”的临床表现。22. 糖尿病患者可出现哪些糖代谢紊乱？第七章脂质代谢课时：共6学时教学内容与要求第一节脂质的构成、功能及分析掌握：脂肪酸、甘油三酯、甘油磷脂、胆固醇的结构、必需脂肪酸 熟悉：脂质的生物学功能了解：脂质分析技术一、脂质的分类脂肪与类脂（固醇及其酯、磷脂、糖脂）二、脂肪酸的结构与分类饱和脂肪酸、不饱和脂肪酸；必需脂肪酸；3 -3脂肪酸三、甘油三酯的结构四、磷脂的结构甘油磷脂、鞘磷脂五、胆固醇及其酯的结

29、构六、脂质的生物学功能七、脂质分析技术第二节脂质的消化吸收熟悉：脂质的消化条件、消化产物与消化酶、胆汁酸盐；脂质吸收的主要途径 了解：脂质消化吸收与机体脂质平衡一、脂质消化消化的条件、消化产物、消化酶二、脂质吸收主要途径：通过淋巴进入血液 次要途径：通过门静脉进入血液三、脂质消化吸收与机体脂质平衡第三节甘油三酯代谢掌握：脂肪动员的概念与关键酶、脂肪酸的3-氧化方式、酮体的生成和利用、脂肪酸合成的基本原料与关键酶熟悉：脂肪酸的合成过程、脂肪的合成、甘油的代谢了解：脂肪酸合成的调节、脂肪酸的其他氧化方式一、脂肪的合成合成主要场所、基本原料、合成途径二、脂肪酸的合成合成的基本原料、部位、关键酶；合成

30、主要过程；脂肪酸合酶复合体；脂肪酸碳链的 延长与缩短；不饱和脂肪酸的合成；脂肪酸合成的调节三、脂肪动员脂肪动员的概念与关键酶四、甘油的代谢五、脂肪酸的3-氧化方式反应过程：脂肪酸的活化、脂酰CoA进入线粒体、脂酰 CoA在线粒体的3 -氧化（脱氢、加水、再脱氢、硫解）、脂肪酸3 -氧化与ATP的生成六、脂肪酸的其他氧化方式七、酮体代谢酮体生成的部位、基本原料、关键酶、反应过程；酮体分解的部位与关键酶；酮体代 谢的生理意义第四节磷脂代谢掌握：甘油磷脂合成的原料 熟悉：甘油二酯合成途径 了解：甘油磷脂的分解、 CDP甘油二酯合成途径、鞘磷脂代谢、神经鞘磷脂的分解一、甘油磷脂的合成磷脂酸是甘油磷脂合

31、成的重要中间产物；甘油磷脂合成的原料；甘油磷脂合成的途径二、甘油磷脂的分解三、鞘磷脂的代谢四、神经鞘磷脂的分解第五节胆固醇代谢掌握：体内胆固醇的来源；胆固醇合成的部位、基本原料、关键酶；胆固醇的转化 熟悉：胆固醇的酯化；胆固醇合成的主要步骤了解：胆固醇合成的调节一、胆固醇的来源二、胆固醇的合成胆固醇合成的主要部位、基本原料、关键酶、合成的主要步骤三、胆固醇合成的调节四、胆固醇的转化主要在肝脏转化为胆汁酸五、胆固醇的酯化组织细胞中的酯化、血浆中的酯化第六节血浆脂蛋白代谢 掌握：血脂的组成与含量、血浆脂蛋白的分类和命名、血浆脂蛋白代谢与功能熟悉：血浆脂蛋白的组成、血浆脂蛋白的结构了解：血浆脂蛋白代

32、谢紊乱一、血脂的组成与含量二、血浆脂蛋白的分类和命名电泳法分类：乳糜微粒（CM、3 -脂蛋白、前3 -脂蛋白、a -脂蛋白超速离心法分类：乳糜微粒（CM、极低密度脂蛋白（VLDL、低密度脂蛋白（LDL）、高密度脂蛋白（HDL三、血浆脂蛋白的组成四、血浆脂蛋白的结构五、血浆脂蛋白的代谢与功能血浆脂蛋白的来源、含量、主要功能、代谢速度六、血浆脂蛋白代谢紊乱思考题1. 试述血浆脂蛋白的组成和分类。2. 血浆中各类脂蛋白的主要成分和功能。3. 试述脂肪酸氧化的过程及所需的酶。4. 试述酮体生成的组织、原料及过程。5. 试述血脂的成分及运输形式。6何谓酮体？酮体在何处生成？在何处氧化？7. 试述酮体生成

33、和利用的生理意义。8. 试述脂肪酸合成的原料来源和合成部位。9. 胆固醇能转变成哪些物质。10. 胆固醇酯化的过程及所需酶。11. 何谓载脂蛋白？其主要功能如何？12. 一分子14碳的脂肪酸彻底氧化分解为 CO和时，需经多少次3 -氧化？净生成多少分 子 ATP？13. 简述体内糖是如何转变成脂肪的。14. 试述乳糜微粒的代谢过程。15. 试述极低密度脂蛋白的代谢过程。16. 试述低密度脂蛋白的代谢过程。17. 试述高密度脂蛋白的代谢过程。18. 试述血浆脂蛋白的结构特点。19. 试述柠檬酸一丙酮酸循环。第八章生物氧化课时：共3学时教学内容与要求概述掌握：生物氧化的概念熟悉：生物氧化的特点一、

34、生物氧化的概念二、生物氧化的特点（与体外燃烧比较） 相同点与不同点第一节呼吸链掌握：呼吸链的概念、呼吸链的组成与作用机理、体内两条重要的呼吸链 熟悉：呼吸链的排列顺序一、呼吸链的概念二、呼吸链的组成与作用机理复合体1（ NADH泛醌还原酶）、复合体H （琥珀酸-泛醌还原酶）、复合体川（泛醌- 细胞色素c还原酶、复合体（细胞色素c氧化酶）三、呼吸链的排列顺序四、体内两条重要的呼吸链NADH氧化呼吸链、琥珀酸氧化呼吸链第二节 氧化磷酸化掌握：氧化磷酸化、底物水平磷酸化、P/0比值的概念熟悉：氧化磷酸化的偶联部位；能量的转移、储存和利用 了解：氧化磷酸化的偶联机制（化学渗透学说）一、底物水平磷酸化二

35、、氧化磷酸化的偶联氧化磷酸化的概念、P/0比值的概念、氧化磷酸化的偶联部位三、氧化磷酸化的偶联机制化学渗透学说、质子梯度的产生、质子顺浓度梯度回流驱动ATP合酶合成ATP四、能量的转移、储存和利用第三节 影响氧化磷酸化的因素掌握：ATP/ADP比值的调节、抑制剂对氧化磷酸化的影响 熟悉：甲状腺素对氧化磷酸化的影响、胞质中NADH的氧化了解：线粒体 DNA突变对氧化磷酸化的影响一、ATP/ADP比值的调节比值降低，氧化磷酸化速度加快二、抑制剂对氧化磷酸化的影响呼吸链抑制剂（CO、CN-等）、解偶联剂（二硝基苯酚，DNP ）、ATP合酶抑制剂（寡霉素）三、甲状腺素ATP的周转率加快四、线粒体DNA

36、突变mtDNA 突变累积，ATP生成减少，导致老年退行性疾病五、线粒体内膜选择性协调转运胞质中NADH氧化、ATP/ADP转位酶的作用第四节其他氧化与抗氧化体系了解：活性氧的产生、抗氧化酶体系、微粒体细胞色素P450单加氧酶一、活性氧的产生二、抗氧化酶体系三、微粒体细胞色素 P450单加氧酶思考题1. 试述生物氧化中 CO的生成方式。2. 试述铁硫蛋白的组成及作用。3. 试述生物氧化的特点。4. 氰化物为什么能引起细胞窒息死亡？5. 试述体内能量的生成、储存与利用。6. 甲状腺机能亢进患者一般表现为基础代谢率增高，请运用生化知识说明。7. 抑制氧化磷酸化的物质有哪几类，机制如何？8. NADH

37、氧化呼吸链是如何组成的？说明各个组成成份在呼吸链中的作用。9呼吸链中共有几组复合体，并说明每一复合体的组成与功能。第九章氨基酸代谢课时：共5学时教学内容与要求第一节蛋白质的生理功能和营养价值掌握：氮平衡、必需氨基酸、蛋白质的营养价值、食物蛋白质的互补作用 熟悉：蛋白质的生理功能、蛋白质的生理需要量一、蛋白质的生理功能二、氮平衡氮平衡概念；氮总平衡、氮正平衡、氮负平衡体内蛋白质代谢情况及所见人群三、蛋白质的生理需要量四、蛋白质的营养价值必需氨基酸、非必需氨基酸、蛋白质营养价值与必需氨基酸的关系五、食物蛋白质的互补作用第二节 蛋白质的消化、吸收与腐败掌握：蛋白质的腐败作用熟悉：蛋白质的消化了解：蛋

38、白质的吸收一、蛋白质的消化胃、小肠内的消化。二、蛋白质的吸收载体对氨基酸的吸收作用；丫-谷氨酰循环对氨基酸的转运作用。三、蛋白质的腐败作用腐败作用的概念，腐败的产物（胺、酚、吲哚和氨的生成）。第三节 氨基酸的一般代谢掌握：氨基酸代谢库的概念、转氨基作用、L-谷氨酸氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用熟悉：嘌呤核苷酸循环、a -酮酸的代谢了解：体内蛋白质的转换更新一、体内蛋白质的转换更新二、氨基酸代谢库三、氨基酸的脱氨基作用转氨基作用、L-谷氨酸氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用、嘌呤核苷酸循环四、a -酮酸的代谢第四节氨的代谢掌握：血氨的来源和去路；氨的转运；尿素合成的反应过程、部位、原料、能量消耗、关

39、键 酶熟悉：高血氨症与氨中毒了解：鸟氨酸循环的调节一、血氨的来源和去路二、氨的转运谷氨酰胺的运氨作用、丙氨酸-葡萄糖循环三、尿素合成鸟氨酸循环（尿素循环、 Krebs循环）反应过程、部位、原料、能量的消耗、关键酶、 尿素合成的调节。四、高血氨症与氨中毒高血氨症与肝昏迷的关系。第五节个别氨基酸的代谢掌握：一碳单位的概念、种类、运输形式、主要功能；甲硫氨酸循环；白化病 熟悉：氨基酸的脱羧基作用；芳香族氨基酸代谢了解：一碳单位的来源、一碳单位的相互转化、支链氨基酸代谢一、氨基酸的脱羧基作用氨基酸脱羧酶、一些重要的胺类二、一碳单位代谢一碳单位的概念和种类、一碳单位运输与FH4、一碳单位的来源、一碳单位

40、的相互转化、一碳单位的主要功能三、含硫氨基酸代谢甲硫氨酸转甲基作用与甲硫氨酸循环、肌酸代谢；半胱氨酸代谢与牛磺酸、PAPS四、芳香族氨基酸代谢苯丙氨酸与酪氨酸代谢的产物、白化病、苯丙酮酸尿症；色氨酸代谢五、支链氨基酸代谢思考题1. 为何说蛋白质是生命的物质基础？举列说明。2. 氮平衡有哪三种类型？如何根据氮平衡来反映体内蛋白质代谢状况？3. 某一病人的食物含氮量为 0.63克，尿和粪中的含氮量为 0.82克。请根据蛋白质的含氮特 点，分别计算蛋白质含量。并判断该病人的氮平衡类型及体内蛋白质代谢状况。4. 哪些是人体内必需氨基酸？如何判断蛋白质的营养价值？5何谓蛋白质的腐败作用？可产生哪些有毒物

41、质？6. 氨基酸的脱氨基方式有哪几种？各有何特点？7. 转氨酶含哪种辅酶？有何作用？含哪种维生素？8. 测定血清GPT/ALT有何临床意义？为什么？9. 测定血清GOT/AST有何临床意义？为什么？10. 简述肝内联合脱氨基作用全过程（包括参与的酶和辅酶）及其意义。11. 机体内血NH主要有哪些来源和去路？12. 试述鸟氨酸循环全过程、总结果及其意义。13. 脑组织如何通过谷氨酰胺的形成暂时解除NH毒？14. 试用所学的生化知识解释引起肝昏迷的可能机理。15. a -酮酸有哪些代谢途径？16. 何谓生糖兼生酮氨基酸？主要有哪几种？17. 何谓一碳单位代谢？主要有哪些形式的一碳单位？18. 四氢

42、叶酸在一碳单位代谢中有何作用？ 一碳单位代谢有何生理意义？举列说明。19. 简述甲硫氨酸循环过程及其生理意义。20. 芳香族氨基酸有哪几种？酪氨酸可代谢转变为哪些生理活性物质？21. 白化病、尿黑酸症及苯丙酮酸尿症各缺乏那一种酶而引起？22. 试计算1分子丙氨酸的碳架彻底氧化后生成的ATP分子数，并列出简要分解过程。第十章核苷酸代谢 课时：共2学时教学内容与要求第一节核酸的消化吸收了解：核酸的消化过程、消化吸收的主要部位一、核酸的消化二、核酸的吸收第二节嘌呤核苷酸合成与分解代谢掌握：嘌呤核苷酸的分解代谢与痛风症和肾结石熟悉：嘌呤核苷酸从头合成途径的原料、关键酶；脱氧核苷酸的生成了解：嘌呤核苷酸

43、从头合成途径的反应过程与调节、嘌呤核苷酸的补救合成途径、嘌呤核苷酸的相互转变、嘌呤核苷酸的抗代谢物一、嘌呤核苷酸的合成代谢从头合成途径所需原料、合成的过程、关键酶、合成的调节；补救合成途径；嘌呤核 苷酸的相互转变；脱氧核苷酸的生成；嘌呤核苷酸的抗代谢物二、嘌呤核苷酸的分解代谢黄嘌呤氧化酶与尿酸的生成、痛风症、肾结石、别嘌呤醇第三节嘧啶核苷酸的合成与分解代谢熟悉：嘧啶核苷酸的分解代谢终产物了解：嘧啶核苷酸的合成、嘧啶核苷酸的抗代谢物一、嘧啶核苷酸的合成代谢嘧啶核苷酸的从头合成途径（嘧啶环-即乳清酸的生成；UMP的生成）；嘧啶核苷酸的补救合成途径；嘧啶核苷酸的抗代谢物。二、嘧啶核苷酸的分解代谢分解

44、代谢的终产物：CO2、NH3、3 -丙氨酸、3 -氨基异丁酸思考题1. 核苷酸最主要的生理功能是什么？2. 试比较嘌呤与嘧啶分解终产物的特点。3嘌呤环与嘧啶环共同的成环原料有哪些？4. 核糖核苷酸如何转变为脱氧核糖核苷酸？5. 试从原料、合成过程方面，比较嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸从头合成的特点。6. 何谓抗代谢物，它在医学上有何意义？第十一章非营养物质代谢课时：共4学时教学内容与要求第一节生物转化作用 掌握：生物转化的概念、生物转化的意义、生物转化的两相反应 熟悉：生物转化的特点、影响生物转化的因素一、生物转化的概念二、生物转化的意义三、生物转化的反应类型第一相反应：氧化反应、还原反应、水解反应

45、第二相反应：结合反应与结合剂四、生物转化的特点反应的连续性、反应类型的多样性、解毒与致毒的双重性五、影响生物转化的因素年龄、性别、疾病、遗传、药物或毒物的诱导作用第二节胆汁与胆汁酸代谢掌握：胆汁酸的种类、胆汁酸的主要功能、胆汁酸肠肝循环熟悉：胆汁酸的结构、胆汁酸的代谢（初级与次级胆汁酸的来源及产生的部位） 了解：胆汁的主要成分一、胆汁二、胆汁酸的结构与种类初级与次级胆汁酸、游离型与结合型胆汁酸三、胆汁酸的主要功能四、胆汁酸的代谢与肠肝循环胆汁酸代谢：初级胆汁酸以胆固醇为原料在肝脏中合成；次级胆汁酸以初级胆汁酸为原料，在肠道中经细菌的作用转变生成。胆汁酸的肠肝循环：结合型主动重吸收，游离型被动重

46、吸收第三节血红素的生物合成掌握：血红素合成的基本原料、部位、关键酶了解：血红素合成过程、血红素合成的调节一、血红素合成的基本原料与部位基本原料：琥珀酰 CoA甘氨酸、Fe2+部位：线粒体和细胞质、血红蛋白血红素在骨髓幼红细胞和网织红细胞中合成二、血红素的合成过程关键酶：S -氨基-丫 -酮基戊酸合酶（ALA合酶）三、血红素合成的调节第四节 胆色素的代谢与黄疸掌握：胆色素的种类、胆红素的来源、胆红素在血液中的运输、胆红素在肝细胞中的转变（摄 取、结合、排泄）、两种胆红素的比较、胆红素在肠道中的转化与肠肝循环熟悉：胆红素的生成、三种黄疸的诊断与鉴别诊断一、胆色素的种类二、胆红素的来源主要来自于衰老

47、红细胞释放出的血红蛋白三、胆红素的生成部位：单核吞噬细胞系统反应过程：血红素加氧酶（HO-1）、胆绿素还原酶四、胆红素在血液中的运输 主要与清蛋白结合五、胆红素在肝细胞中的转变摄取：与Y蛋白或Z蛋白结合结合：与葡萄糖醛酸结合，UDP葡萄糖醛酸转移酶催化、两种胆红素的比较排泄：随胆汁分泌如胆管系统，为肝代谢胆红素的限速步骤六、胆红素在肠道中的转化与肠肝循环结合胆红素转变为胆素原、大部分胆素原随大便排出，少部分进入肠肝循环七、三种黄疸的诊断与鉴别诊断思考题1何谓胆汁酸的“肠肝循环”？2何谓生物转化作用？生物转化的类型有哪些？其生理意义是什么？3. 简述血红素合成的基本原料、限速酶。4. 简述血红素

48、合成的主要调控因素5. 胆色素包括哪些物质？它的来源是什么？7. 叙述胆汁酸的代谢过程。8. 胆色素在体内的代谢过程。9. 试比较未结合胆红素和结合胆红素。10. 何谓胆素原的肠肝循环？11. 黄疸有几种类型？名称是什么？12. 溶血性黄疸病人尿中能否查出胆红素？为什么？13. 肝细胞性黄疸病人尿中能否查出胆红素？为什么？14. 试解释阻塞性黄疸病人大便颜色变浅甚至呈陶土色的原因。15. 三种黄疸产生的原因及相应的血、尿、便检查变化。第十二章物质代谢的整合与调节课时：共3学时教学内容与要求第一节物质代谢的特点熟悉：熟悉物质代谢的特点一、整体性二、物质代谢受到精细调节三、各组织、器官物质代谢各具

49、特色四、各种代谢物具有共同代谢池五、ATP是储存能量和消耗能量的共同形式六、NADPH提供合成代谢所需的还原当量第二节物质代谢的相互联系掌握：糖、脂、蛋白质、核苷酸代谢的相互联系熟悉：能量物质代谢的相互联系一、各种能量物质的代谢相互联系、相互制约二、糖、脂、蛋白质、核苷酸代谢的相互联系葡萄糖与脂肪酸；葡萄糖与氨基酸；氨基酸与脂质；氨基酸、磷酸戊糖与核苷酸第三节 肝在物质代谢中的作用掌握：肝在糖代谢、脂质代谢、蛋白质代谢中的作用熟悉：肝在维生素、激素代谢中的作用一、肝在糖代谢中的作用二、肝在脂质代谢中的作用三、肝在蛋白质代谢中的作用四、肝在维生素代谢中的作用五、肝在激素代谢中的作用第四节肝外重要

50、组织器官的物质代谢特点及联系 熟悉：心肌、脑、骨骼肌、红细胞、肾脏的物质代谢特点 了解：脂肪组织的物质代谢特点一、心肌优先利用脂肪酸、其次酮体、乳酸；以有氧氧化为主。二、脑以葡萄糖和酮体作为主要原料；耗氧量高三、骨骼肌红肌与白肌代谢特点、所需能源物质四、红细胞以糖酵解为主五、脂肪组织储存能量、饥饿时功能六、肾饥饿时进行糖异生、合成酮体第五节物质代谢调节的主要方式掌握：关键酶、别构调节、化学修饰调节熟悉：酶的分隔分布、酶含量调节、神经-激素的整体调节了解：激素调节、肥胖一、细胞水平的调节酶的分隔分布；关键酶决定代谢的速度和方向 酶活性的调节：别构调节、化学修饰调节酶含量的调节：酶蛋白合成的诱导和

51、阻遏、酶蛋白的降解二、激素的调节激素与受体：膜受体激素、胞内受体激素三、神经-激素的整体调节饱食：三大物质代谢与膳食组成有关空腹：糖原分解、糖异生、中度脂肪动员饥饿：短期饥饿与长期饥饿应激：分解代谢加强肥胖：摄入大于消耗思考题1. 物质代谢有哪些特点？2. 肝、骨骼肌、心肌、脑的能量与物质代谢有哪些特点？3. 试述谷氨酸在体内转变成脂肪的过程。4. 试述葡萄糖在体内转变成天冬氨酸的过程。5. 丙酮酸在动物体内可转变成哪些物质，并指出转变的代谢途径名称。6. 乙酰CoA的主要来源、去路有哪些？7. 说明糖与脂肪酸、糖与氨基酸、氨基酸与脂质的关系。8. 物质代谢调节分哪几个层次？9. 别构调节有何

52、生理意义？10. 说明变构调节的机理。11. 酶的化学修饰调节有何特点？12. 试比较别构调节和化学修饰调节的异同点。13. 简述改变酶数量的方式。14. 阐明激素通过膜受体和胞内受体调节作用的区别。15. 肾上腺素是如何调节糖原代谢的。16. 以饥饿为例说明机体整体水平的调节。17. 肝脏在糖代谢中的突出作用是什么？这种作用是通过什么机制实现的？18. 简述肝脏在脂类代谢中的作用。19. 简述肝脏在蛋白质代谢中的作用。20. 简述肝脏在蛋白质合成中的特点。21. 简述肝脏在维生素代谢中的作用。22. 简述肝脏在激素代谢中的作用。23. 根据你学过的生化知识，阐述肝脏疾病引起肝性昏迷的原因。第三篇遗传信息传递第十三章 真核基因与基因组（自学）第十四章DNA的生物合成课时：共4学时教学内容与要求第一节DNA复制的基本特征掌握：遗传中心法则、半保留复制、半不连续复制、冈崎片段、前导链、后随链、复制叉、 复制子的概念熟悉：复制起点、复制方向一、DNA的半保留复制遗传中心法则、半保留复制的概念、半保留复制的证明二、复制起点与复制方向 复制叉、复制子三、半不连续复制半不连续复制、前导链、后随链、冈崎片段第二节DNA复制的酶类和拓扑学变化掌握：原核生物 DNA聚合酶、DNA复制的保真性、拓扑异构酶、引物与引物酶熟悉：解旋酶、DNA连接酶、单链 DNA结合蛋白了解：真核生物 DNA聚合酶一、