氨基酸蛋白质核酸PPT课件

1,1、你知道组成蛋白质的主要元素有哪些吗？,蛋白质由C、 H、 O 、N、 S 、P等元素组成。相对分子质量很大，一万到几千万，是天然的高分子。,2、你是如何理解氨基酸与蛋白质关系的？,蛋白质在一定条件下水解生成氨基酸；氨基酸通过肽键相互连接成蛋白质。,2,3、你认识哪些常见的氨基酸？,(1) 甘氨酸（-氨基乙酸）,(2) 丙氨酸（-氨基丙酸）,羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物叫氨基酸。,3,(3) 谷氨酸 （-氨基戊二酸）,(4) 苯丙氨酸 （-氨基-苯基丙酸）,-氨基酸分子中氨基连接在离羧基最近的碳原子上。,迄今人类在自然界已发现数百种氨基酸，但是从蛋白质水解得到的氨基酸，最常见的大约有20种。（参看书本101页 “拓展视野 ”）,4,20种常见氨基酸在结构上的相似之处？不同之处？,氨基酸如何命名？,都是-氨基酸，R-基不相同,采用系统命名比较繁琐，常采用俗名，通常采用缩写省去氨酸，如甘氨酸，中文缩写甘，英文glycine缩写为Gly。,5,人体内不能合成的氨基酸（必需氨基酸）有哪几种？ 合成能力较差的氨基酸（半必需氨基酸）有几种？,亚氨基酸与氨基酸的区别？,8种,2种,6,结 构：,性 质： （1）具有两性：碱性和酸性,4、氨基酸分子的结构有什么特点？,（2）除甘氨酸外，其余都是手心分子，且都是L型。,5、氨基酸有哪些重要的性质？,（2）成肽（缩合）反应,L -丙氨酸 D-丙氨酸,（1）含有-NH2 及-COOH,7,氨基酸,（一）物理性质,（二）结构分析,无色晶体，有特殊香甜味，熔点较高（200），能溶于强酸或强碱溶液中，一般能溶于水，（难溶于乙醇、乙醚）。,8,(三)化学性质,（1）两性,负离子,正离子,酸性,碱性,两性离子(内盐中),为什么-NH2能结合H+,9,利用这一差异，可以通过控制溶液PH值的分离氨基酸及多肽或蛋白质。,当溶液中的氨基酸主要以两性离子的形式存在时，氨基酸在水中的溶解度最小，可以形成晶体析出。,不同的氨基酸出现这种情况的pH值各不相同。,10,（2）成肽（缩合）反应,2NH2CH2COOH,11, 氨基酸在酸或碱的存在下加热，通过一分子的氨基与另一分子的羧基间脱去一分子水，缩合形成含有肽键的化合物。,脱水缩合的两个氨基酸分子（可以相同，也可以不同）, 分子间脱水反应，属于取代反应。, 两个氨基酸分子脱去一个水分子而形成二肽, 多个氨基酸分子脱去水分子而形成多肽.,12,蛋白质,多肽,氨基酸的成肽反应,13,(四)氨基酸的检验,茚三酮溶液中加入氨基酸溶液，显紫色。,现象：,教材 P102,14,当含有下述结构片段的蛋白质在胃中水解时，不可能产生的氨基酸是( ),D,氨基丙酸 B. 氨基丁酸C. 甘氨酸 D . 氨基丁酸,15,已知-NH2连在苯环上显碱性，-C-NH2连在苯环上显中性，现有有机物C7H7O2N，分子结构中有一个苯环和两个取代基，且两取代基在苯环上处于相对位置，请写出符合下列要求的结构简式。,16,（一）蛋白质的概念,蛋白质是由氨基酸通过肽键等相互连接而形成的一类具有特定结构和一定生物学功能的生物大分子。,（二）蛋白质的存在,主要的存在于生物体内，肌肉，发，皮肤，角蹄，酶，激素，抗体，病毒；在植物中也很丰富，比如大豆，花生，谷物。是生命的基础，没有蛋白质就没有生命。,思考：,蛋白质与多肽的区别？,17,（三）蛋白质的性质,思考：,蛋白质能否溶于水？蛋白质溶于水形成溶液还是胶体？蛋白质是由氨基酸缩聚而成，哪它是否也有两性？蛋白质还有什么性质？如何提纯蛋白质？如何检验蛋白质？福尔马林防腐的原理？为什么重金属中毒的病人能利用鸡蛋清解毒？还有别的办法吗？,18,下列物质中既能与盐酸反应，又能与NaOH溶液反应的是NaHCO3 ; (NH4)2S ; Al(OH)3 ; NH4Cl；H2N-CH2-COOH ; CH3-COOHA. B. C. D.,【小结】既能与酸反应又能与碱反应的物质,(1)多元弱酸的酸式盐； (2)弱酸的铵盐；(3)具两性的物质； (4)氨基酸和蛋白质；,D,性质1:具有两性,19,水解原理：,注意：不同的蛋白质水解最终生成各种氨基酸， 但只有天然蛋白质水解均生成-氨基酸,(结构中含有肽键),性质2:能够水解,20,实验：,鸡蛋白溶液,蛋白质凝聚,蛋白质重新溶解,结论：,1、蛋白质溶液中加浓的无机盐溶液如Na2SO4、(NH4)2SO4等,可使蛋白质的溶解度减小, 破坏了蛋白质溶解形成的胶体结构，使蛋白质转变为沉淀而从溶液中析出-盐析。,2、盐析是一个可逆的过程，故不影响蛋白质的性质,应用：,利用多次盐析的方法分离、提纯蛋白质。,浓无机盐,水,性质3:盐析,什么样的盐？,这是为什么？,21,实验：,鸡蛋白溶液,加 热,蛋白质凝结,加水,不再溶解,鸡蛋白溶液,蛋白质凝结,加水,不再溶解,结论：,在热、强酸、强碱、重金属盐、甲醛、酒精、苯酚溶液、紫外线等作用下，蛋白质失去原有的可溶性而凝结，同时丧失了生理活性。这种过程是不可逆的。,应用：,消毒原理,乙酸铅,性质4:变性,22,1、为什么医院里用高温蒸煮、照射紫外线、喷洒苯酚溶液、在伤口处涂抹酒精溶液等方法来消毒杀菌？2、为什么生物实验室用甲醛溶液（福尔马林）保存动物标本？3、为什么在农业上用波尔多液（由硫酸铜、生石灰和水制成）来消灭病虫害？,4、钡盐也属于重金属盐，医院在做胃透视时要服用“钡餐”BaSO4为何不会中毒？能否改服BaCO3？,23,浓的无机盐溶液,受热、紫外线、酸、碱、重金属盐和某些有机物,物理变化(溶解度降低),化学变化(蛋白质性质改变),可逆,不可逆,分离提纯,杀菌消毒,24,实验：,结论：,蛋白质可以跟许多试剂发生特殊的颜色反应。,应用：,用于鉴别蛋白质的存在,性质5: 颜色反应,双缩脲试剂,25,用于区别合成纤维与蛋白质(如真丝、蚕丝、纯毛、毛线等),归纳：检验蛋白质的方法 (1)燃烧；(2)颜色反应。,鉴别织物成分是蚕丝还是“人造丝”，在如下各方法中正确的是( )滴加浓HNO3, 滴加浓硫酸, 滴加酒精, 灼烧 A. B. C. D. ,C,26,颜色反应与金属的焰色反应,颜色反应: 一般在溶液中指有明显颜色变化的化学反应,如苯酚与FeCl3溶液呈紫色;碘与淀粉呈蓝色；某些蛋白质与浓硝酸呈黄色。,焰色反应: 是指某些金属及其化合物在灼烧时能使火焰体现出一定的颜色。,颜色反应和焰色反应都可用于物质的检验,27,具有三级结构的多肽链叫亚基,一级结构：二级结构：三级结构：四级结构：,蛋白质分子中各种氨基酸的连接方式和排列顺序叫蛋白质的一级结构。蛋白质的生物活性首先取决于蛋白质的一级结构。（教材P 105）,多肽链卷曲盘旋和折叠的空间结构称为蛋白质的二级结构。蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨基酸残基亚氨基上的氢原子与羰基上的氧原子之间的氢键而实现。（教材P 106）-螺旋结构和-折叠结构,蛋白质分子在二级结构的基础上进一步盘曲折叠形成的三维结构。,蛋白质分子中亚基的立体排布、亚基间的相互作用与布局称为蛋白质的四级结构。,蛋白质的结构,（教材P 106）,（教材P 107）,28,一级 二级 三级结构,蛋白质的结构,29,桑格(英国生物化学家）,桑格在20世纪40年代测定出牛胰岛素分子中全部氨基酸的排列顺序，并证明了其内部氨基酸的结 合方式，于1958年获得诺贝尔化学奖。这一发现首次揭示了蛋白质结构的奥秘，为人工合成牛胰岛素奠定了基础。,（发现蛋白质的一级结构）,30,平行式和反平行式两种类型,31,平行（A）和反平行（B）折叠片中氢键的排列,32,螺旋(helix) -二级结构元件.,美国科学家鲍林提出氢键理论与蛋白质分子的螺旋结构模型,33,蛋白质的空间结构,34,蛋白质结构模型,35,36,蛋白质的分子图象,37,血红蛋白,血红蛋白由四个具有三级结构的多肽链构成，其中两个是链，另两个是链其四级结构近似椭球形状。,38,佩鲁茨和肯德鲁 1960年首先测定出血红蛋白分子的原子结构，证实它由约12000个原子组成。他们于1962年获得诺贝尔化学奖。 蛋白质精 密结构的发现，对生物化学和分子生物学的兴起与发展起到了巨大的推动作用。,39,生物体、植物无时无刻都在进行着化学反应，并且这些反应在生物体存在的条件下温和地进行，而且会随着环境、身体的情况而随时自动、精确的改变，是什么让这些反应可以实现的？,【自主学习】P107-108,1、酶的概念（来源、功能和类别）？2、酶的催化作用特点？3、影响酶作用的因素？4、酶的应用？,神奇的蛋白质酶,40,1、酶的概念,（1）酶的来源： 活细胞产生的 （2）酶的功能： 具有生物催化作用 反应结束后，酶本身保持不变 （3）酶的类别： 是蛋白质,酶是一类由活细胞产生的对生物体内的化学反应具有催化作用的蛋白质。,理解：,41,2、酶的催化特点：,（1）条件温和，不需加热（在接近体温和接近中性的条件下）（2）具有高度的专一性（每种